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Estructura secundaria de proteínas: hélice α

La hélice α a derechas es la más abundante en las proteínas globulares. Su conformación es muy estable y corresponde a una posición central de una de las regiones permitidas del mapa Φ = -57º y Ψ = -47º. En este tipo de estructura el esqueleto peptídico se encuentra enrollado de forma compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y las cadenas laterales.

el esqueleto peptídico (el eje de la hélice) en amarillo y los Cα en negro. Observar cómo las cadenas laterales se dirigen hacia el exterior.


La hélice α se encuentra estabilizada:

  1. Puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptídico de los restos i e i+4, respectivamente. En gris oscuro se representan los C.
  2. Establecimiento de interacciones de Van der Waals entre los átomos a través de su eje, ya que el radio de la hélice es 2,3 Å .

la hélice es dextrógira (avanza en el sentido de las agujas del reloj vista desde arriba).

cada residuo gira 100º con respecto al anterior y se desplaza 0,15 nm con respecto al residuo anterior.

Finalmente son necesarios 3,6 residuos y 0,54 nm, para dar una vuelta completa de la hélice.





Créditos

Dr. Gregorio Fernandez Ballester. (IBMC-UMH)

Dra. Pilar Roca. (Universitat de les Illes Baleares)

Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)