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Estructura secundaria de proteínas: hélice 310


Se denomina con este nombre porque contiene 3 restos por vuelta de hélice y 10 átomos encerrados en el anillo. Corresponde a los ángulos Φ = -49º y Ψ = -26º. Al igual que la hélice a las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal.

Su estabilidad se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo y el grupo amida del enlace peptídico de los restos i e i+3, respectivamente . Son menos estables que las hélices α.

Presentan un empaquetamiento azimutal de las cadenas laterales (en la misma vertical) menos favorable que el empaquetamiento alternado que se observa en las hélices α .

Además los puentes de hidrógeno en este tipo de estructura secundaria no se encuentran perfectamente alineados, con lo que la fuerza del enlace es menor.

La hélice es dextrógira (avanza en el sentido de las agujas del reloj vista desde arriba).

Cada residuo gira 120º con respecto al anterior y se desplaza 0,25 nm con respecto al residuo anterior.

Son necesarios 3 residuos y 0,6 nm, para dar una vuelta completa.



Créditos

Dra. Pilar Roca. (Universitat de les Illes Baleares)

Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)