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Estructura secundaria de proteínas: acodamientos o giros β y γ.


La conformación espacial de las proteínas requiere cambios en el sentido de progresión de su estructura secundaria con objeto de alcanzar el grado de empaquetamiento característico de su estructura nativa. Estos cambios de sentido se logran con los acodamientos β, que se realizan mediante a la formación de un puente de hidrógeno entre el grupo carbonilo del aminoácido i y el grupo amida del aminoácido i+3.


Tipo I: Φ2 = -60º, Ψ2 = -30º, Φ3 = -90º, Ψ3 = 0º

Tipo II: Φ2 = -60º, Ψ2 = -120º, Φ3 = -90º, Ψ3 = 0º


Cada uno de estos tipos de giro permite un cambio brusco de la dirección de la cadena polipeptídica. En el tipo II el residuo 3 suele ser la glicina, ya que un grupo lateral voluminoso presentaría conflictos con el oxígeno carbonílico del residuo 2 .

La prolina y la glicina se encuentran frecuentemente en los giros o acodamientos β. La prolina es un iminoácido por lo que puede formar enlaces de tipo cis. La glicina es frecuente debido a su pequeño tamaño.

Los acodamientos β promueven la formación de laminas β antiparalelas .

Créditos

Dr. Gregorio Fernandez Ballester. (IBMC-UMH)

Dra. Pilar Roca. (Universitat de les Illes Baleares)

Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)