Interacciones RNA-proteína.
Proteína Rev del VIH unida al RNA del "elemento de unión a Rev" (RBE).
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Se muestra un fragmento de RNA de unos 30 nucleótidos de RBE (Rev Binding Element) que presenta una estructura en horquilla. Podemos mostrar un modelo espacial compacto, que muestra con más claridad la cavidad a la que se une la proteína Rev, de la que se muestra un de 17 aminoácidos. Este presenta un perfecto encaje en la cavidad que genera el RNA como se muestra en el modelo de van der Waals. Grewe B, Uberla K. The human immunodeficiency virus type 1 Rev protein: ménage à trois during the early phase of the lentiviral replication cycle. J Gen Virol. 2010; 91(Pt 8): 1893-7. |
Complejo proteína EF-Tu (elongation factor thermo unstable)-tRNACys.
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Se muestra el complejo ternario de elongación de la traducción en procariotas EF-Tu - tRNACys: - aminoacil-tRNA - factor de elongación EF-Tu - GTP unido al EF-Tu (el GTP lleva unido un ion Mg2+). Se destacan en modelo de varillas el GTP, el residuo cisteinilo y el nucleótido 3'-terminal del tRNA, al que está unido (adenilato). Podemos enfocar el detalle del extremo 3' del tRNA con el aminoácido unido (Cys). También podemos fijarnos en el centro de unión del GTP. |
Agirrezabala X, Frank J. Elongation in translation as a dynamic interaction among the ribosome, tRNA, and elongation factors EF-G and EF-Tu. Q Rev Biophys. 2009; 42(3): 159-200.
Complejo aminoacil-tRNA sintetasa unida a su tRNA.
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Vemos aquí el tRNAGln unido a su glutaminil-tRNA sintetasa específica. Este modelo contiene sólo el esqueleto de ambas cadenas, es decir, los átomos de fósforo del RNA y los carbonos alfa de la proteína. Obsérvese cómo la sintetasa contacta con el extremo 3' del tRNA (donde se une el aminoácido) y con el lazo del anticodón. Esto permite a la enzima reconocer únicamente un aminoácido y un tRNA, estableciendo así la especificidad aminoácido-anticodón. Se dice por ello que las aminoacil-tRNA sintetasas son "el segundo código genético". |
en el tRNAAsp está unido a su correspondiente aspartil-tRNA sintetasa.
en el el tRNAGln unido a su glutaminil-tRNA sintetasa específica.
Modelo teórico de proteína U1A del spliciceosoma unida a un pre-mRNA.
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El (spliceosome) es un complejo ribonucleoproteico responsable del proceso de corte de intrones y empalme de exones, una de las modificaciones postranscripcionales que sufre el RNA en eucariotas. Está formado por varias moléculas de RNA (del tipo nuclear pequeño, snRNA) asociadas con varias moléculas de proteína. Se observan dos copias de la proteína U1A, unidas a un polirribonucleótido (RNA, de 48 nucleótidos) que corresponde al extremo 3' de un precursor de RNA mensajero (pre-mRNA o hnRNA). |
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Créditos
Pley, H. W., Flaherty, K. M., McKay, D. B.: Three-dimensional structure of a hammerhead ribozyme. Nature 372: 68-74 (1994).
Scott, W.G., Finch, J.T., Klug, A.: The Crystal Structure of an All-RNA Hammerhaead Ribozyme: A Proposed Mechanism for RNA Catalytic Cleavage. Cell 81: 991-1002 (1995).
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Dr. Ángel Herráez. (Universidad de Alcalá) |
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Dr. Gregorio Fernandez Ballester. (IBMC-UMH)
Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)