A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio, que están estabilizadas por diferentes fuerzas moleculares, y que permiten definir varios niveles de estructura.
El nivel de estructura primaria viene determinado por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
La conformación espacial en 3D de una proteína se analiza en términos de nivel de estructura secundaria y nivel de estructura terciaria.
La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar al nivel de estructura quinaria.
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
A continuación puedes visualizar varios ejemplos de los distintos motivos de estructura secundaria:
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9.- Paperclips de: |
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7.- "Selecciona" la "AA hidrofóbicos de región 71-76", "Representa" por "Esferas van der Waals", "Colorea" de "Naranja".
8.- "Selecciona" la "AA hidrofóbicos de región 89-94", "Representa" por "Varillas y esferas", "Colorea" de "Verde".
9.- "Selecciona" la "AA hidrofóbicos de región 89-94", "Representa" por "Estructura secundaria", "Colorea" de "Naranja".
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En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, α y β, con una disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Debido a las fuerzas de empaquetamiento las estructuras secundarias pueden formar agrupaciones estables y especificas. Son las llamadas estructuras supersecundarias.
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Dr. Gregorio Fernandez Ballester. (IBMC-UMH)
Dr. Jesús M. Sanz Morales. (IBMC-UMH)
Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)