Los aminoácidos pueden unirse covalentemente mediante un enlace amida substituido, llamado enlace peptídico dando lugar a un péptido. El enlace peptídico se forma por eliminación de una molécula de agua entre un α-grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y del grupo α-amino del otro, como puede verse en el siguiente esquema:
El enlace peptídico tiene características de doble enlace debido a la presencia de estructuras resonantes como se muestra en el siguiente esquema, y ello determina que se encuentre situado en un plano.
Como consecuencia de la coplanariedad de los y el carácter de doble enlace del enlace peptídico, las posibilidades de giro se centran entorno a los carbonos alpha, que se convierten en el nexo de unión entre los distintos planos que forman el esqueleto de la proteína. Para cada uno de los carbonos α se definen dos ángulos de giro llamados: phy (Φ) y psi (Ψ). Estos ángulos surgen como consecuencia de la rotación entorno al enlace Cα-N y Cα-C, respectivamente. En la siguiente figura se muestra ambos ángulos de giro:
La siguiente figura muestra las distancias y ángulos de enlace entre los átomos que forman parte del esqueleto polipeptídico.
Sobre la siguiente figuras podrás hacer diferenctes selecciones y representaciones:
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Grupo amino terminal (N terminal) Grupo carboxi terminal (C terminal) Enlace peptídico Carbonos alfa Reiniciar |
Dr. Gregorio Fernandez Ballester. (IBMC-UMH)
Dra. Pilar Roca. (Universitat de les Illes Baleares)
Dr. José Antonio Encinar. (IBMC-UMH)